【16th.Apr.】植物蓝光受体Cry光激活的分子机制
日期:2021-04-16 阅读:1387
题目:植物蓝光受体Cry光激活的分子机制
报告人:张鹏博士,中科院特聘研究员,国家杰青,中科院分子植物科学卓越创新中心

时间:2021年4月16日下午2点

地点:霞光楼200演讲厅

邀请人:丁蓓 特别研究员


报告人简介



   张鹏博士2002年于山东大学生命科学学院获得学士学位,2007年于中科院上海生化细胞所获得博士学位(导师:丁建平研究员),2008-2010年在美国普林斯顿大学从事博士后研究(导师:施一公教授),2010年10月加入中科院上海生命科学研究院植物生理生态所任研究员、课题组长。

   曾入选上海市 “浦江人才”、青年优秀学术带头人、国家基金委优青、杰青、国家“万人计划”领军人才、英国皇家学会牛顿高级学者等。承担科技部、基金委、中科院及上海市多项科研项目,科技部973 青年项目首席科学家。目前担任中科院分子植物卓越中心学术委员会委员,西湖大学浙江省结构生物学重点实验室学术委员会委员,中国生物物理学会理事,上海市生物物理学会副理事长。

   课题组利用结构生物学、生物化学及遗传学方法,研究植物重要生理过程蛋白质的结构与功能,主要聚焦跨膜转运与信号传递的分子机理。研究成果以通讯作者发表在Nature、Nat. Struct. Mol. Biol、Nat Plants、Cell Res、Nat Commun、PNAS、EMBO Rep、Mol Plant 等国际国内期刊上。研究成果被Annu Rev Biochem, Nat Rev Microbiol、Nat Struct Mol Biol、Curr Opin Struct Biol、Crit Rev Biochem Mol Biol、Faculty-1000 Biology等期刊和机构引用和评述。

报告摘要
   CRY是一类进化上保守的黄素蛋白,具有多种生物学功能。在动物体内,CRY起着调节昼夜节律的功能。在植物体内,CRY调节植物生长发育的多个方面,包括下胚轴的伸长和开花起始等。CRY蛋白由进化上保守的N端光裂解酶同源PHR结构域和长度可变的C端CCT结构域组成。PHR结构域结合发色团FAD,吸收蓝光而被活化,进而发生与下游蛋白的互作,传递光信号。然而,植物CRY蛋白如何被蓝光激活,并最终促成与下游蛋白互作这一关键科学问题一直悬而未解。
   我们重组表达了植物来源的多种CRY蛋白,体外重构了植物CRY蛋白的光活化过程;进而采用单颗粒冷冻电镜和X射线晶体学方法,解析了拟南芥AtCRY2和玉米ZmCRY1处于激活状态PHR结构域的寡聚体结构(CRY-PHR)。研究证实了同源二聚体是植物CRY的活性形式,四聚体则是由二聚体进一步二聚化形成。通过结构的分析比较,提出了植物光受体CRY介导的光信号传递主要包括蓝光诱导光还原、构象变化形成活性二聚体、结合下游蛋白传递光信号三个分子过程。这一机制很可能仅在植物中广泛存在。在此基础上,课题组正在对CRY蛋白的光信号传递复合物的结构与机制开展进一步的研究与分析。


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